蛋白質是生命的物質基礎，是構成生命的基本物質。人體一切細胞都由蛋白質組成。通俗易懂些說，它是構成人體組織器官的支架和主要物質，蛋白質是人體氮的唯一來源，在人體生命活動中，起著重要作用，可以說沒有蛋白質就沒有生命活動的存在，所以攝取蛋白質就顯得非常重要。它能夠促進機體的新陳代謝，保證機體運動和構成變體蛋白，保持組織硬度和彈性，調節生理機能和供給機體能量，是人體保持健康所必需的，也是非常重要的營養物質。
一、蛋白質的簡史
蛋白質是荷蘭科學家格利特·馬爾德在1838年發現的。他觀察到有生命的東西離開了蛋白質就不能生存。1820年H.布拉孔諾發現甘氨酸和亮氨酸，這是最初被鑑定為蛋白質成分的胺基酸，以後又陸續發現了其他的胺基酸。到19世紀末已經搞清蛋白質主要是由一類相當簡單的有機分子——胺基酸所組成。1902年E.菲舍爾和F.霍夫邁斯特各自獨立地闡明了在蛋白質分子中將胺基酸連接在一起的化學鍵是肽鍵；1907年E.菲舍爾又成功地用化學方法連接了18個胺基酸首次合成了多肽，從而建立了作為蛋白質化學結構基礎的多肽理論。1960 年J.C.肯德魯首次應用X射線衍射分析技術測定了肌紅蛋白的晶體結構。
中國科學工作者在1965年用化學合成法全合成了結晶牛胰島素，首次實現了蛋白質的人工合成；在1969～1973年期間，先後在2.5埃和1.8埃解析度水平測定了豬胰島素的晶體結構，這是中國闡明的第一個蛋白質的三維結構。
二、蛋白質的來源
蛋白質的主要來源是肉、蛋、奶、和豆類食品，一般而言，來自於動物的蛋白質有較高的品質，含有充足的必需胺基酸。植物性蛋白質通常會有1-2種必需胺基酸含量不足，所以素食者需要攝取多樣化的食物，從各種組合中獲得足夠的必需胺基酸。一塊像撲克牌大小的煮熟的肉約含有30-35克的蛋白質，一大杯牛奶約有8-10克，半杯的各式豆類約含有6-8克。所以一天吃一塊像撲克牌大小的肉，喝兩大杯牛奶，一些豆子，加上少量來自於蔬菜水果和飯，就可得到大約60-70克的蛋白質，足夠一個體重60公斤的長跑選手所需。若是你的需求量比較大，可以多喝一杯牛奶，或是酌量多吃些肉類，就可獲得充分的蛋白質。
三、蛋白質用途
蛋白質是人類和其他動物的主要食物成分，高蛋白膳食是人民生活水平提高的重要標誌之一。許多純的蛋白質製劑也是有效的藥物，例如胰島素、人丙種球蛋白和一些酶製劑等。在臨床檢驗方面，測定有關酶的活力和某些蛋白質的變化可以作為一些疾病臨床診斷的指標，例如乳酸脫氫酶同工酶的鑑定可以用作心肌梗塞的指標，甲胎蛋白的升高可以作為早期肝癌病變的指標等。在工業生產上，某些蛋白質是食品工業及輕工業的重要原料，如羊毛和蠶絲都是蛋白質，皮革是經過處理的膠原蛋白。在製革、製藥、繅絲等工業部門應用各種酶製劑後，可以提高生產效率和產品質量。蛋白質在農業、畜牧業、水產養殖業方面的重要性，也是顯而易見的。
四、蛋白質的分類
蛋白質種類繁多，結構複雜，主要由胺基酸組成，因胺基酸的組合排列不同而組成各種類型的蛋白質。蛋白是蛋白質，蛋黃也是蛋白質。蠶絲是蛋白質，羊毛是蛋白質，鹿角是蛋白質，魚鱗是蛋白質，鳥的羽毛以及人的頭髮、指甲、肌肉也是蛋白質。甚至連酶、很多激素以及天花、麻疹、流感病毒，也是蛋白質。人體中大約有幾千種蛋白質。
⒈根據所含胺基酸的種類和數量分
⑴ 完全蛋白質：這是一類優質蛋白質。它們所含的必需胺基酸種類齊全，數量充足，彼此比例適當。這一類蛋白質不但可以維持人體健康，還可以促進生長發育。奶、蛋、魚、肝臟、酵母、黃豆、肉中的蛋白質都屬於完全蛋白質，植物中的大豆亦含有完全蛋白質。
⑵ 半完全蛋白質：這類蛋白質所含胺基酸雖然種類齊全，但其中某些胺基酸的數量不能滿足人體的需要。它們可以維持生命，但不能促進生長發育。例如，小麥中的麥膠蛋白便是半完全蛋白質，含賴氨酸很少。食物中所含與人體所需相比有差距的某一種或某幾種胺基酸叫做限制胺基酸。穀類蛋白質中賴氨酸含量多半較少，所以，它們的限制胺基酸是賴氨酸。
⑶不完全蛋白質：這類蛋白質不能提供人體所需的全部必需胺基酸，其所含胺基酸種類不全，單純靠它們既不能促進生長發育，也不能維持生命。如谷、麥類、玉米所含的蛋白質和動物皮骨中的明膠等。
⒉ 根據蛋白質分子的外形分
⑴ 球狀蛋白質：形狀接近球形，水溶性較好，種類很多，可行使多種多樣的生物學功能。
⑵ 纖維狀蛋白質：分子對稱性差，外形呈棒狀或纖維狀，溶解性質各不相同，大多數不溶於水，如膠原蛋白、角蛋白等。有些則溶於水，如肌球蛋白、血纖維蛋白原等。是生物體重要的結構成分，或對生物體起保護作用。
⑶ 膜蛋白質：一般摺疊成近球形，插入生物膜，也有一些通過非共價鍵或共價鍵結合在生物膜的表面。生物膜的多數功能是通過膜蛋白實現的。
⒊ 按化學結構、形狀及營養價值分
⑴ 按化學結構：可將蛋白質分為單純蛋白質(純為α-胺基酸所組成)與結合蛋白質(單純蛋白質與非蛋白質分子結合而成)兩大類。前者如清蛋白、球蛋白、谷蛋白等，水解後的最終產物只是胺基酸；後者如核蛋白、糖蛋白、脂蛋白等，水解後還有其所含的非蛋白質分子(輔基)。
⑵ 按蛋白質形狀：可將蛋白質分為纖維狀蛋白質和球狀蛋白質。前者多為結構蛋白，是形成機體組織的物質基礎，如膠原蛋白等；後者多用以合成生物活性因子，如酶、激素、免疫因子、補體等。
⑶ 按營養價值：可將蛋白質分為完全蛋白質、半完全蛋白質和不完全蛋白質。
⒋ 根據化學組成分
⑴ 簡單蛋白質
分子中只含有胺基酸，沒有其它成分。
① 清蛋白 又稱白蛋白，分子量較小，溶於水、中性鹽類、稀酸和稀鹼，可被飽和硫酸銨沉澱。清蛋白在自然界分布廣泛，如小麥種子中的麥清蛋白、血液中的血清清蛋白和雞蛋中的卵清蛋白等都屬於清蛋白。
② 球蛋白 分子比較對稱，接近球形或橢球形。含有摺疊緊密的多肽鏈的一類蛋白質，一般不溶於水而溶於稀鹽溶液、稀酸或稀鹼溶液，可被半飽和的硫酸銨沉澱。球蛋白在生物界廣泛存在並具有重要的生物功能。大多數蛋白質屬於球狀蛋白質，如大豆種子中的豆球蛋白、血液中的血清球蛋白、肌肉中的肌球蛋白以及免疫球蛋白都屬於這一類。
③ 組蛋白 可溶於水或稀酸。組蛋白是染色體的結構蛋白，含有豐富的精氨酸和賴氨酸， 所以是一類鹼性蛋白質。
④ 精蛋白 是一類分子量較小結構簡單的蛋白質，易溶於水或稀酸。精蛋白含有較多的鹼性胺基酸，缺少色氨酸和酪氨酸，所以是一類鹼性蛋白質。精蛋白存在於成熟的精細胞中， 與DNA結合在一起，如魚精蛋白。
⑤ 醇溶蛋白 不溶於水和鹽溶液，溶於70%～80%的乙醇，多存在於禾本科作物的種子中，如玉米醇溶蛋白、小麥醇溶蛋白。
⑥ 谷蛋白 不溶於水、稀鹽溶液，溶於稀酸和稀鹼。谷蛋白存在於植物種子中，如水稻種子中的稻穀蛋白和小麥種子中的麥谷蛋白等。
⑦ 硬蛋白 不溶於水、鹽溶液、稀酸、稀鹼，主要存在於皮膚、毛髮、指甲中，起支持和保護作用，如角蛋白、膠原蛋白、彈性蛋白、絲蛋白等。
⑵ 結合蛋白質
是由蛋白質部分和非蛋白質部分結合而成。主要的結合蛋白有六種：
① 核蛋白 非蛋白部分為核酸稱核蛋白。 分布廣泛，存在於所有生物細胞中。
② 糖蛋白 非蛋白部分為糖類稱糖蛋白。 廣泛存在於動物、植物、真菌、細菌及病毒中。
③ 脂蛋白 蛋白質和脂類結合構成脂蛋白。在脂蛋白中，脂類和蛋白質之間以非共價鍵結合。廣泛分布於細胞和血液中。
④ 色蛋白 蛋白質和某些色素物質結合形成色蛋白。非蛋白質部分多為血紅素，所以又稱為血紅素蛋白。
⑤ 金屬蛋白 是一類直接與金屬結合的蛋白質，如鐵蛋白含鐵；乙醇脫氫酶含鋅，黃嘌呤氧化酶含鉬和鐵等。
⑥ 磷蛋白 分子中含磷酸基，一般磷酸基與蛋白質分子中的絲氨酸或蘇氨酸通過酯鍵相連。如酪蛋白、胃蛋白酶等都屬於這類蛋白。
⒌ 按需求情況分
食物中的蛋白質必須經過腸胃道消化，分解成胺基酸才能被人體吸收利用，人體對蛋白質的需要實際就是對胺基酸的需要。吸收後的胺基酸只有在數量和種類上都能滿足人體需要身體才能利用它們合成自身的蛋白質。
⑴ 必需胺基酸
必需胺基酸指的是人體自身不能合成或合成速度不能滿足人體需要，必須從食物中攝取的胺基酸。對成人來說，這類胺基酸有8種，包括賴氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、蘇氨酸、纈氨酸、色氨酸、苯丙氨酸。對嬰兒來說，有9種，多一種組氨酸。若是體內有一種必需胺基酸存量不足，就無法合成充分的蛋白質供給身體各組織使用，其他過剩的蛋白質也會被身體代謝而浪費掉，所以確保足夠的必需胺基酸攝取是很重要的。
⑵ 非必需胺基酸
非必需胺基酸並不是說人體不需要這些胺基酸，而是說人體可以自身合成或由其它胺基酸轉化而得到，不一定非從食物直接攝取不可。這類胺基酸包括甘氨酸、丙氨酸、絲氨酸、天冬氨酸、穀氨酸（及其胺）、脯氨酸、精氨酸、組氨酸、酪氨酸、胱氨酸。有些非必需胺基酸如胱氨酸和酪氨酸如果供給充裕還可以節省必需胺基酸中蛋氨酸和苯丙氨酸的需要量。
五、蛋白質的分離純化
許多蛋白質在結構、性質上有許多相似之處，所以蛋白質的分離提是一項複雜的工作。蛋白質提純的目的是增加產品的純度和產量，同時又要保持和提高產品的生物活性。因此，要分離純化某一種蛋白質，首先應選擇一種含目的蛋白質較豐富的材料。其次，應設法避免蛋白質變性，以製備有活性的蛋白質。對於大多數蛋白質來說，純化操作都是在0～4℃的低溫下進行的。同時也應避免過酸、過鹼的條件以及劇烈的攪拌和振盪。另外，還要設法除去變性的蛋白質和其它雜蛋白，從而達到增加純度和提高產量的目的。
1、原料的選擇
選取適當的含該種蛋白質量豐富的食品或其它材料
2、預處理及細胞破碎
分離提純某一種蛋白質時，首先要把蛋白質從組織或細胞中釋放出來並保持原來的天然狀態，不喪失活性。常用的破碎組織細胞的方法有：
⑴ 機械破碎法 這種方法是利用機械力的剪切作用，使細胞破碎。常用設備有，高速組織搗碎機、勻漿器、研缽等。
⑵ 滲透破碎法 這種方法是在低滲條件使細胞溶脹而破碎。
⑶ 反覆凍融法 生物組織經凍結後，細胞內液結冰膨脹而使細胞脹破。這種方法簡單方便，但要注意那些對溫度變化敏感的蛋白質不宜採用此法。
⑷ 超聲波法 使用超聲波震盪器使細胞膜上所受張力不均而使細胞破碎。
⑸ 酶法 如用溶菌酶破壞微生物細胞等。
3、 蛋白質的抽提
通常選擇適當的緩衝液溶劑把蛋白質提取出來。 抽提所用緩衝液的pH、 離子強度、 組成成分等條件的選擇應根據欲製備的蛋白質的性質而定。清蛋白可用水來提取；球蛋白可以用中性鹽溶液提取；谷蛋白可用稀酸或稀鹼提取；醇溶液谷蛋白則用適當濃度的乙醇來提取等。如膜蛋白的抽提，抽提緩衝液中一般要加入表面活性劑（十二烷基磺酸鈉等），使膜結構破壞，利於蛋白質與膜分離。在提取過程中，必須保持低溫，降低降解酶的作用。一般接近0℃時提取。避免劇烈攪拌等，以防止蛋白質的變性。
4、 蛋白質粗製品的獲得
選用適當的方法將所要的蛋白質與其它雜蛋白分離開來。比較方便的有效方法是根據蛋白質溶解度的差異進行的分離。常用的有下列幾種方法：
⑴等電點沉澱法 不同蛋白質的等電點不同，可用等電點沉澱法使它們相互分離。
⑵鹽析法 不同蛋白質鹽析所需要的鹽飽和度不同，所以可通過調節鹽濃度將目的蛋白沉澱析出。被鹽析沉澱下來的蛋白質仍保持其天然性質，並能再度溶解而不變性。
⑶有機溶劑沉澱法 中性有機溶劑如乙醇、丙酮，它們的介電常數比水低。能使大多數球狀蛋白質在水溶液中的溶解度降低，進而從溶液中沉澱出來，因此可用來沉澱蛋白質。此外，有機溶劑會破壞蛋白質表面的水化層，促使蛋白質分子變得不穩定而析出。由於有機溶劑會使蛋白質變性，使用該法時，要注意在低溫下操作，選擇合適的有機溶劑濃度。
5、蛋白質的純化
用等電點沉澱法、鹽析法，所得到的蛋白質一般含有其他蛋白質雜質，須進一步分離提純才能得到有一定純度的樣品。有時需要這幾種方法聯合使用才能得到較高純度的蛋白質樣品。常用的純化方法有：
⑴凝膠過濾法
又叫分子篩分離法。它主要是利用具有多孔性的網狀結構的凝膠的分子篩，根據被分離物質的分子大小不同來進行分離的。它允許大顆粒通過而保持住小顆粒，因此能使大小不同的蛋白質分子通過凝膠彼此分開。該方法適用於水溶性高分子物質如蛋白質、酶、核酸、激素等的分離純化。
此法有如下的優點：
① 分離條件溫和，因此，不穩定的分子也能用此法分離。
② 樣品回收率高，幾乎可達 100%。
③ 實驗的重複性高。
④ 完成操作的時間相對來說比較短，所需要的設備簡便、經濟。
⑵離子交換層析法
是一種常用的分離純化的方法。最常用的是使用各種類型的離子交換劑的柱層析法。如果帶電基團帶負電，則能結合陽離子，稱為陽離子交換劑；如果帶電基團呈正電，則能結合陰離子，稱為陰離子交換劑。通常使用各種改良的纖維離子交換劑。這是經過化學處理而附加上各種離子化基團的纖維，例如陰離子交換劑DEAE——纖維素（即二乙氨乙基纖維素）和陽離子交換劑CM——纖維素（羧甲基纖維素）等。
對於蛋白質分子既帶正電荷，也帶負電荷。如果提高pH，這些分子帶負電；降低pH，則帶正電；在等電點處，分子含相等數目的正、負電荷。這個性質對蛋白質的純化有很大的好處。例如，可以將蛋白質混合物的pH調到某一點，在此pH下，所要的那個蛋白質在溶液中帶正電荷，這時，如果混合物在陽離子交換劑上層析，則很多陽離子蛋白質就可除去。此後，提高pH，將所要蛋白質溶液中變成負電荷，再在陰離子交換劑上層析，這樣又可除去好多陰離子成分。
⑶電泳法
電泳的方法很多， 已經為鑑定生物大分子並分析它們的純度的基本工具。 此法是根據蛋白質分子具有可電離的基團，在溶液中能夠形成帶電荷的離子，因而，它們在電場的作用下就會發生移動。由於各種蛋白質分子所帶靜電荷的多少不同，使蛋白質達到純化。